¿Cómo se obtiene una peptona?
Recordemos que una peptona es el producto de la hidrólisis enzimática o química parcial de una o varias proteínas de origen animal o vegetal (según definición de la FDA y NF de los Estados Unidos). La composición de una peptona es siempre compleja, porque durante la hidrólisis se generan aminoácidos libres, péptidos de bajo, mediano y alto peso molecular cuando se usan proteínas puras. Pero son altamente complejas cuando se usan tejidos, órganos ó glándulas animales, porque no solo habrá péptidos y aminoácidos libres, sino parte o todo el volumen de componentes que son propios de la célula del tejido al que pertenecen. Desde el punto de vista químico, una hidrólisis es un proceso químico donde una molécula, generalmente de gran tamaño, se escinde en otras dos o más moléculas de menor tamaño, mediante un mecanismo que involucra por lo menos una molécula de agua (el término hidrólisis significa lisis con agua).
Cuando se habla de hidrolizados proteicos, la molécula involucrada es una proteína (macromolécula). Hay que recordar que químicamente una proteína puede estar formada por una cadena de unidades básicas llamadas aminoácidos exclusivamente. En otros casos una proteína está formada también por otras moléculas que no son aminoácidos, como por ejemplo lípidos, carbohidratos, metales, etc. En el primer caso la proteína se denomina simple y en el segundo se denomina conjugada. La mayoría de las proteínas animales son conjugadas.
La lisis de la proteína se produce en la unión de dos aminoácidos, llamada unión peptídica y esto puede producirse entre todos los aminoácidos y en este caso se habla de una hidrólisis total y el producto final está formado exclusivamente por aminoácidos y otra molécula si la proteína es conjugada. Caso contrario la lisis no se realiza sobre todas las uniones peptídicas y además de aminoácidos se obtiene moléculas de mayor tamaño formadas por varios aminoácidos que se denominan péptidos, en este caso se dice que la hidrólisis es parcial. Por tratarse de una lisis sobre una molécula de proteína, el proceso se denomina proteólisis.
Las proteínas de la dieta aportan los aminoácidos necesarios para el desarrollo y mantenimiento de células y tejidos de nuestro organismo. Como consecuencia de la digestión de las proteínas, además de aminoácidos libres, se liberan péptidos, que son cadenas con distintos números de aminoácidos. En los últimos años existe un creciente interés por determinados fragmentos específicos de las proteínas de la dieta que tienen una actividad biológica y son llamados péptidos bioactivos, y cumplen la función de regular procesos fisiológicos, además de su valor nutricional.
La literatura científica indican que estos péptidos bioactivos pueden atravesar el epitelio intestinal y llegar a tejidos periféricos vía circulación sistémica, pudiendo ejercer funciones específicas a nivel local, tracto gastrointestinal, y a nivel sistémico. Dentro de estas actividades, los péptidos bioactivos podrían alterar el metabolismo celular y actuar como vasoreguladores, factores de crecimiento, inductores hormonales y neurotransmisores.
Estos péptidos pueden estar formados por pocas unidades de aminoácidos y se dice que es un péptido de bajo peso molecular (formada por dos aminoácidos hasta 10 aproximadamente denominándose el producto como decapéptido), caso contrario se los cataloga como péptidos de mediano peso molecular o alto peso molecular (molécula ésta que recibe el nombre de polipéptido). En general se acepta que un péptido biactivo es una cadena de aminoácidos con peso molecular por debajo de 2.000 Dalton, por encima de estos valores se les llama polipéptidos de mediano peso molecular hasta 12.000 Dalton y por encima de este valor se denominan polipéptidos de peso molecular alto hasta valores próximos a 50.000 Dalton, por encima de este valor se denominan proteínas de bajo peso molecular. Por lo tanto podemos asegurar que no cualquier peptona es biológicamente activa, para que esto sea posible debe tener alto contenidos de péptidos de bajo peso molecular, bajo tenor de aminoácidos y de péptidos de alto peso molecular. Para ello debe usarse el sistema enzimático apropiado en las condiciones físico- químicas óptimas.
El proceso de lisis se puede llevar a cabo básicamente por dos procesos: químico o biológico. El proceso químico puede ser en medio alcalino o bien en medio ácido, en ambos casos se realiza generalmente en condiciones físico químicas que involucran alta temperatura y muy alto o muy bajo pH respectivamente. Estos procesos suelen ser prácticamente ingobernables si no se mantienen las mismas condiciones siempre, lo que da lugar a productos impredecibles, además no son reproducibles salvo que la lisis sea total. En estas condiciones se producen otros productos además de los producidos por la lisis, y se deben a la ruptura de algunas moléculas de aminoácidos, como por ejemplo descarboxilaciones, desaminaciones, oxidaciones, reducciones, etc.
En cambio en el proceso biológico o enzimático, llevado a cabo por medio de enzimas proteolíticas, este se realiza a temperaturas bajas (37- 40ªc) y a determinados pH durante un tiempo mayor que el requerido por la hidrólisis química. Estos procesos enzimáticos son altamente específicos y cada tipo de enzima proteolítica da siempre los mismos productos si se respetan las mismas condiciones y la misma materia prima. Hay que tener en cuenta que cada tipo de enzima dará un sistema que será diferente al sistema que se obtiene con otro tipo de enzima. Así por ejemplo con papaína se obtiene un sistema final que es diferente al sistema obtenido con pepsina y diferente al obtenido con pancreatina (BLASON y colaboradores 1947; FISCHER, PARTINTON y colaboradores 1956; HARVEY y colaboradores 1977; LOEWY, FOX, ZINDER y colaboradores 1989; LARES G., RAMACCIOTI E., RODRÍGUEZ C.H. y colaboradores 2003 y otros). Las peptonas usadas tanto en clínica médica como en medicina estética, deben tener una composición en péptidos tales que dichos péptidos tengan alguna actividad fisiológica de interés en estos dos campos de la medicina.
Los procesos de proteólisis química dan sistemas ricos en aminoácidos y bajo tenor de péptidos, en cambio el proceso enzimático da como productos un alto porcentaje de péptidos y bajo tenor de aminoácidos, dando un sistema que puede tener acción fisiológica y puede ser usado según la composición del sistema en clínica médica y medicina estética. Por lo que se puede decir y asegurar que las peptonas de origen químico no tienen interés médico, pues carecen de péptidos. Solo es posible, para estos fines, usar peptonas de origen enzimático.
Los primeros hidrolizados de que se tiene antecedentes se realizaron con órganos de diferentes animales los que eran picados y luego machacados en mortero, a los que se les agregara cromogenados de páncreas, o hígado de otros o los mismos animales, se acondicionaba el pH con cenizas vegetales si el medio debía ser alcalino o jugo de cítricos si el medio debía ser ácido (Petrowski y colaboradores, 1918; Panow, Ostrowski y colaboradores, 1922).
También se han usado enzimas proteolíticas de origen vegetal para la hidrólisis de proteínas animales (Goffman, Gibbs y colaboradores, 1945) tal es el caso de la papaína y las enzimas obtenidas del ananá, como así también savias de algunos vegetales.
Publicado el día 15/09/2010
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