Péptidos de acción antihipertensiva provenientes de la leche
Es conocida la propiedad vasoconstrictora potente de la angiotensina II, un péptido de ocho aminoácidos (octapéptido) que proviene de otro péptido de diez aminoácidos (decapéptido) llamada angiotensina I.Esta transformación de decapéptido a octapéptido esta mediada por una enzima: la peptidildipéptido hidrolasa, llamada también ECA. Esta enzima es una estructura proteica multifuncional y se encuentra en varios tejidos distintos, tales como pulmón, cerebro, riñón, corazón, plasma, músculo esquelético.
Una forma de evitar el incremento de tensión es inhibir la ECA, es decir impedir la conversión de la angiotensina I a angiotensina II. Existe un grupo de péptidos que cumplen esta función y han sido identificados en el producto procedente de la hidrólisis enzimática de las proteínas de la leche vacuna.
Los péptidos que han demostrado tener actividad antihipertensiva presentan una secuencia aminoacídica de: Val-Pro-Pro o Ile-Pro-Pro, estas secuencias han sido identificadas en los derivados proteolíticos de caseína o casoquinina. También se las encuentra en las leches descremadas fermentadas con Lactobacillus y Sacharomyces.
La acción antihipertensiva también se observa en los hidrolizados obtenidos de las proteínas del suero de la leche, o sea de las lacto albúminas y lacto globulinas.
Según los estudios realizados hasta el momento por varios grupos de investigadores (incluido el Departamento de Investigación + Desarrollo de PROUST Laboratorio Químico Biológico), la enzima convertidora de angiotensina tiende a unirse a sustratos competitivos con terminales de naturaleza hidrofóbica en las tres posiciones terminales. Una actividad similar a la de los péptidos obtenidos de la leche, se ha conseguido con hidrolizados enzimáticos de corazón, riñón y pulmón de origen bovino. La presencia de estos péptidos explica la acción estabilizadora de la tensión que presenta el POOL C, producto de nuestra elaboración.
En estos momentos estamos abocados en el aislamiento de los péptidos antihipertensivos de este producto y su caracterización, habiéndose aislado hasta el momento tres péptidos con esta función.
Publicado el día 15/09/2010
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